タンパク質とは、L-アミノ酸が多数連結してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。学術用語としては「タンパク質」と表記する。
連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドもしくはポリペプチドと呼ばれることが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。
なお「蛋白質」の「蛋」とは卵のことを指し、卵白がタンパク質を主成分とすることによる。栄養学者の川島四郎が「蛋白質」では分かりにくいとして「卵白質」という語を使用したが、一般的に利用されるにはいたらなかった。
タンパク質はアミノ酸のポリマーである。このアミノ酸の配列をタンパク質の「一次構造」とよぶ。あるアミノ酸のカルボキシル基が別のアミノ酸のα-アミノ基と脱水縮合して酸アミド結合を形成することでアミノ酸がポリマーとなりタンパク質を形成する。このタンパク質のアミノ酸の連結にみられる酸アミド結合をとくにペプチド結合とよぶ。このポリマーの末端の結合していないα-アミノ基 側をN末端、カルボキシル基 側をC末端とよぶ。
アミノ酸の配列は、遺伝子の本体である物質・DNAの塩基配列により決定される）。ペプチド結合してタンパク質の構成成分となった単位アミノ酸部分をアミノ酸残基と呼ぶ。それぞれの残基は、側鎖置換基 R の違いによって異なる性質をもつ
残基間の相互作用により、単なる直鎖であったペプチドが折りたたまれてαヘリックス（螺旋）構造やβシート構造などの二次構造をとり、さらにはタンパク質全体としての「三次構造」をとることになる。三次構造の中には二次構造の特定の組み合わせが見られ、このような単位を超二次構造と呼ぶ場合がある。また、三次構造の中でも、立体的に見てまとまった領域をドメインと呼ぶことがある。タンパク質の中には、複数のポリペプチド鎖がまとまって複合体を形成しているものがあり、このような関係を四次構造と呼ぶ。
タンパク質の機能は上記の三次構造・四次構造によって決定される。これは、同じアミノ酸の配列からなるタンパク質でも、立体構造によって機能が変わるということである。たとえばBSEの原因となるプリオンは、正常なプリオンとは立体構造が違うだけである。なお、多くのタンパク質では、熱や圧力を加えたり、溶液の pH 値を変える、変性剤を加えるなどの操作により二次以上の高次構造が変化し、その機能を失う。これをタンパク質の変性という。変性したタンパク質においては、疎水結合、水素結合、イオン結合の多くが破壊され、全体にランダムな構造が増加したペプチド鎖の緩んだ状態になることが知られている。タンパク質の変性は、かつて不可逆な過程であると考えられてきたが、現在では多くのタンパク質において、変性は可逆的な過程である事が確認されている。なお、変性したタンパク質を元の高次構造に戻す操作をタンパク質の再生という。タンパク質の再生は、原理としては、畳み込まれたペプチド鎖を一旦完全にほどき、数時間かけてゆっくりと畳み込むよう条件を細かく調整・変化させることで行われている。
タンパク質の折り畳み
特定のアミノ酸配列に対して、存在しうる安定な高次構造が複数存在するにもかかわらず、生体内では特定の遺伝子から特定の機能を持つ高次構造をとったタンパク質が合成できるかは、必ずしも明らかではない。多くのタンパク質が、変性した後にもその高次構造の再生が可能なことから、一次構造それ自体が、高次構造のかなりの部分を決めていることは疑いがない。しかし、先のタンパク質の再生は数時間かかる操作であるのに対し、生体内でのタンパク質の合成は長くても数秒で完了することから、他にもタンパク質分子を高速に畳み込み、正しい高次構造へと導く因子の存在が考えられている。また、生体内では間違った立体構造をしているタンパク質はそのタンパク質のLysのアミノ基にポリユビキチンが共有結合で結合した後に、プロテアソームによって分解される。
タンパク質は周囲の環境の変化によりその高次構造を変化させ、その機能を変えることができる。タンパク質である酵素は、その触媒する反応の速度を条件に応じて変化させることができる。
（ウィキぺディアから参照しています）